最大特异性和稳定性的胰蛋白酶
赖氨酸残基通过还原甲基化修饰，产生高活性和稳定的胰蛋白酶
提供冻干形式；另有冷冻溶液形式提供
被数千篇论文引用

最大特异性和稳定性的胰蛋白酶
赖氨酸残基通过还原甲基化修饰，产生高活性和稳定的胰蛋白酶
提供冷冻形式；另有冻干粉形式提供
被数千篇论文引用

最大胰蛋白酶消化特异性，极强的抵抗自体消化
每批通过质谱实验质检，以确保与您的应用/仪器兼容
消除了胰凝乳蛋白酶活性，以获得独特、一致的数据
可在凝胶中或溶液中消化

重组胰蛋白酶，用于最准确的生物治疗蛋白表征和特殊蛋白质组学应用
不含常见于蛋白质组学和质谱级胰蛋白酶中的胰凝乳蛋白酶活性
具有卓越的自体蛋白水解抗性
适用于任何现有的胰蛋白酶实验方案
出色的批间重复性
不含污染性动物蛋白

最小化蛋白质消化时间，最大化结果
更快的消化时间
简化的工作流程
更小的变异系数

由Trypsin Gold和rLys-C混合制成，改善溶液中蛋白质或蛋白质混合物的消化
非变性条件下标准过夜消化
肽段易复性，增强蛋白定量，改善实验结果重复性
对胰蛋白酶抑制剂污染更耐受

在蛋白样本制备过程中抑制人为的脱酰胺和二硫键交换(Disulfide Bond Scrambling)
可在4.5-5小时内完成蛋白样本制备
高度可重复性的蛋白消化结果
可用于还原性蛋白和非还原性蛋白消化

针对脯氨酸和丙氨酸的新的位点特异性内切蛋白酶
主要切割脯氨酸和丙氨酸残基的C末端
在酸性pH（1–5.5）下有活性，pH最佳约为1.5
1–2小时的短消化时间

重组Lys-C在赖氨酸的C末端切割
当pH范围为8–9时，具有最佳活性
在8M尿素等变性条件下保持活性
供应形式为冻干粉

有难度的蛋白酶消化
在强变性条件下保持活性
选择赖氨酸C-末端（Lys-C）裂解
产生比胰蛋白酶消化更长的肽段

用于质谱分析的测序级蛋白酶：单独使用或与其他蛋白酶一起使用
在精氨酸残基的C末端切割，包括靠近脯氨酸的位点
也在赖氨酸残基处切割
当pH范围在 7.6–7.9时，具有最佳活性

水解天冬氨酸残基(Asp)和谷氨酸残基 (Glu)N末端的肽键
当 pH范围在4.0-9.0 时，Asp-N的活性最佳
该测序级蛋白酶可以单独使用，也可以与其它蛋白酶一起使用
适合于溶液或凝胶中的消化反应

水解天冬氨酸残基N末端的肽键
比天然Asp-N更经济的替代品
更大体积（5倍更多的蛋白酶）以实现更一致的重悬效果
用于复杂的蛋白质组学分析和纯化蛋白的肽图谱分析

在天冬氨酸或谷氨酸残基的C末端切割
当pH在4–9时具有最佳活性
铵盐和磷酸盐缓冲液可能影响切割；详见产品信息
适用于溶液消化；不推荐用于凝胶内消化

丝氨酸蛋白酶，切割Tyr、Phe和Trp的C末端
在pH 7.0–9.0具有最佳活性
单独使用或与其他蛋白酶一起用于肽图谱、肽质量指纹图谱、MS/MS谱图匹配
用于溶液中或凝胶中的消化反应

切割Ala、Val、Ser、Gly、Leu和Ile的C末端
独特的消化弹性蛋白能力
在pH 9.0时具有最佳活性
单独使用或与其他蛋白酶一起用于质谱蛋白质分析

切割Phe、Leu、Tyr、Trp的C末端
在pH 1.0–3.0具有最适活性
用于肽图谱、蛋白质鉴定、翻译后修饰表征

可用于改进凝胶内和溶液中蛋白质消化
增强胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和Lys-C的酶学性能
用在凝胶内蛋白质消化实验中可以省时省力
与蛋白酶一起使用该产品可使消化在1小时内完成